Glycin (USP, BP, Ph. Eur.) reinst, Pharma-Qualität

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Glycin (Gly oder G) ist eine der Aminosäuren, aus denen die Proteine der lebenden Organismen bestehen. Im genetischen Code wird es durch die Codons GGU, GGC, GGA oder GGG dargestellt.

Sie ist die kleinste und einzige nicht-chirale Aminosäure unter den 20 in der Zelle vorhandenen Aminosäuren. Seine chemische Formel ist NH2CH2COOH und seine Masse beträgt 75,07 g/mol. Glycin ist eine nicht-essentielle Aminosäure. Eine andere (alte) Bezeichnung für Glycin ist Glycocholin.

Glycin wirkt als hemmender Neurotransmitter im zentralen Nervensystem. Es wurde 1965 als Neurotransmitter vorgeschlagen.

Glycin wird - in vitro - als Magenmedium in einer 0,4 M-Lösung verwendet, die auf den pH-Wert des Magens gepuffert ist, um die Bioverfügbarkeit potenziell toxischer Elemente als Indikator für die Bioverfügbarkeit zu bestimmen.

Geschichte

Glycin wurde erstmals 18203 von Henri Braconnot, dem Direktor des botanischen Gartens in Nancy, aus Gelatine isoliert.

Kurz nachdem die Substanz Glycocol ("süßer Leim") genannt worden war, entschied sich Jöns Jakob Berzelius 1848 für einen kürzeren Namen, Glycin, vom griechischen γλυκύς, "süßer Geschmack". Die chemische Struktur wurde erst 1858 durch den französischen Chemiker Auguste André Thomas Cahours korrekt beschrieben.

Stoffwechsel

Synthese

Glycin ist für die menschliche Ernährung nicht essentiell, da es vom Körper selbst synthetisiert wird. Alle Zellen haben die Fähigkeit, Glycin zu synthetisieren. Für die Glycinsynthese gibt es zwei Wege: den phosphorylierten und den nicht-phosphorylierten. Die wichtigste Vorstufe ist Serin. Phosphoserinphosphatase dephosphoryliert Phosphoserin zu Serin. Das Enzym Serin-Hydroxymethyl-Transferase macht aus Serin Glycin. Das als Neurotransmitter verwendete Glycin wird in Vesikeln gespeichert und als Reaktion auf Substanzen freigesetzt.

Industriell wird es durch eine einstufige Reaktion zwischen Chloressigsäure und Ammoniak hergestellt.

ClCH2COOH + NH3 → H2NCH2COOH + HCl.

Beseitigung

Der Wiederaufnahmemechanismus ist natriumabhängig.

Rezeptoren

Glycin hat einen Rezeptor (anders als die Rezeptoren für GABA), der auch β-Alanin, Taurin, L-Alanin, L-Serin und Prolin binden kann. Es wird nicht durch GABA aktiviert. Ein Antagonist ist das Alkaloid Strychnin, das Glycin blockiert und nicht mit dem GABA-System interagiert. Es erhöht die Leitfähigkeit für Chlor (ähnlich wie der Glycinrezeptor für GABA-A).

Dieser Rezeptor wurde mit dem Alkaloid Strychnin gereinigt. Dieser Rezeptor ist ein Komplex aus α- und β-Untereinheiten mit einer pentameren Struktur, die mit GABA-A und dem Nikotinrezeptor homolog ist. Außerdem besitzt es 4 Transmembrandomänen. Im Zytosol binden sie an Gefirin, um sich im Zytoskelett zu verankern. Es wird vermutet, dass andere ionotrope Rezeptoren ein ähnliches System der Membranverankerung haben.
Abbildung des NMDA-Rezeptors im Nervensystem. Glycin ist auch ein Co-Agonist des NMDA-Rezeptors für Glutamat. Die Zahl 9 markiert seine Bindungsstelle. Bedeutung der Zahlen: 1.- Zellmembran. 2. durch Mg2+ blockierter Kanal an der Blockierungsstelle (3). 3. 3.- Ort der Mg2+-Blockade. 4.- Bindungsstelle von halluzinogenen Verbindungen. 5.- Zn2+-Bindungsstelle. 6.- Bindungsstelle von Agonisten (Glutamat GLU) und/oder Anti-Agonisten-Liganden (APV). 7.- Ort der Glykosylierung. 8.- Protonenbindungsstelle. 9.- Glycin-Bindungsstelle. 10.- Polyamin-Bindungsstelle. 11.- Extrazellulärer Raum. 12.- Intrazellulärer Raum. Untereinheit des Komplexes.

Glycin ist eine unpolare Aminosäure.
Funktionen

Glycin wird im Körper zur Synthese zahlreicher Substanzen verwendet; so wird beispielsweise die C2N-Gruppe aller Purine von Glycin bereitgestellt.
Diagramm, das zeigt, wie Glycin an der Struktur der Purine beteiligt ist.


Es hat auch hemmende Neurotransmitterfunktionen im zentralen Nervensystem, insbesondere im Rückenmark, im Hirnstamm und in der Netzhaut. Die LD50 von Glycin beträgt 7930 mg/kg bei Ratten (orale Verabreichung) und führt in der Regel zum Tod durch Übererregbarkeit.

Glycin ist für die Kollagensynthese notwendig. Die Synthese von Kollagen bedeutet einen Glycinverbrauch von mehr als 15 Gramm pro Tag, der über die tägliche Ernährung gedeckt werden muss.7
Vorhandensein von Glycin im Raum

Die NASA scheint das Vorhandensein von komplexen organischen Verbindungen im Weltraum, außerhalb der Erde, zu bestätigen. [1]

Die neuen Beweise sind sehr überzeugend. Der Wissenschaftler Jaime Elsila Cook, Mitglied des Astrochemie-Labors der NASA-Abteilung für die Erforschung des Sonnensystems, sagte gegenüber Radio Nacional de Colombia.

Cook zufolge flog die Stardust-Sonde 2004 sehr nahe am Schweif des Kometen Wild 2 vorbei und schmierte sich mit Glycin ein, einer Substanz, die für den Ursprung des Lebens auf der Erde unerlässlich ist. Stardust verfügte über ein Netz, das solche Stoffe auffing und 2006 zur Erde zurückgebracht wurde. Die Wissenschaftler begannen zu forschen und fanden heraus, dass es sich tatsächlich um den Vitalstoff handelte.

Allerdings gab es immer wieder Zweifel, denn da sie sich auf der Erde befindet, wurde vermutet, dass das Netz seit dem Bau der Sonde kontaminiert sein könnte. Doch schließlich entdeckten sie, dass das Glycin tatsächlich vom Kometen stammte.

Cook erklärte gegenüber Radio National: "Wir wissen, dass die Erde vor Millionen von Jahren von vielen Kometen getroffen wurde, und jetzt stellen wir fest, dass diese Kometen diese Aminosäuren transportiert haben könnten, die eine wichtige Zutat für den Beginn des Lebens auf unserem Planeten waren".

Unsere Entdeckung stützt die Theorie, dass einige der Bestandteile des Lebens im Weltraum entstanden sind und durch den Einschlag von Meteoriten und Kometen auf die Erde gelangten", sagte er.

Carl Pilcher, Direktor des Astrobiologischen Instituts der NASA, erklärte gegenüber der Nachrichtenagentur EFE, dass die Entdeckung seines Teams die Vermutung untermauert, dass der Weltraum reich an den für die Entstehung von Leben notwendigen Grundstoffen ist, weshalb er glaubt, dass Leben im restlichen Universum häufiger vorkommt als angenommen.

Die Ergebnisse und eine vollständige Erklärung der Forschung werden in der Zeitschrift Meteorites and Planetary Science veröffentlicht.

Im Jahr 1994 behauptete ein Team von Astronomen der Universität von Illinois unter der Leitung von Lewis Snyder, das Glycinmolekül im Weltraum gefunden zu haben. Computersimulationen und Laborexperimenten zufolge ist Glycin wahrscheinlich entstanden, als Eisbrocken mit einfachen organischen Molekülen ultraviolettem Licht ausgesetzt wurden. Im Jahr 2009 bestätigte die NASA das Vorhandensein dieses Moleküls auf dem Kometen Wild 2 anhand von Proben, die von der Stardust-Sonde entnommen, in einem speziellen Aerogel eingeschlossen und anschließend in einer Abstiegskapsel zur Erde zurückgeschickt wurden.

FAQs

Was ist die CAS-Nummer von Glycin?

Die CAS-Nummer von Glycin ist 56-40-6.

CAS Glycin?

Die CAS-Nummer von Glycin ist 56-40-6.< h3>CAS 56-40-6? Die CAS-Nummer 56-40-6 wird Glycin zugeordnet.