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AEBSF Clorhidrato BioChemica

Riqueza (titr., calc. sust. seca): min. 98 %
Código
A1421
CAS
30827-99-7
Fórmula Molecular
C8H10FNO2S · HCl
Masa molar
239,69 g/mol

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código presentación precio por unidad precio de caja por unidad
Código y embalaje Precio por unidad
A1421,0500
código
A1421,0500
presentación
500 mg
precio por unidad
individual 196,60€
precio de caja por unidad
A1421,0001
código
A1421,0001
presentación
1 g
precio por unidad
individual 246,40€
precio de caja por unidad
Descripción Física:
Sólido
Código de Producto:
A1421
Nombre de Producto:
AEBSF Clorhidrato BioChemica
Especificaciones:
Riqueza (titr., calc. sust. seca): min. 98 %
Riqueza (HPLC): min. 98 %
Pérdida por desecación: max. 1,0 %
Pictogramas de peligrosidad
  • GHS05 Hazard
WGK:
1
Almacenaje:
2 - 8°C
Palabra de Peligro:
Peligro
Símbolos GHS:
GHS05
Frases H:
H314
Frases P:
P280
P303+P361+P353
P305+P351+P338
P310
P321
P405
P501
NC:
29214900
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El AEBSF inactiva de forma irreversible la trombina y otras serina proteasas (por ejemplo, la quimotripsina, la calicreína, la plasmina, la proteína K y la tripsina) mediante la sulfonilación de un grupo funcional en el centro activo de la enzima (1, 2). El AEBSF (LD₅₀ oral, ratón 2,8 g/kg) es un sustituto sustancialmente menos tóxico del PMSF y el DFP. Es altamente soluble en agua y sus soluciones tienen un pH ácido. A este pH, la estabilidad es alta. El AEBSF se inactiva a 37°C en un 50% después de 5 horas. Se recomienda almacenar la solución madre (por ejemplo, 20 mM o 100 mM en agua o tampón) a -20°C (estable hasta 2 meses; a +4°C aproximadamente 1 semana (6). Debe añadirse a los tampones de ensayo justo antes de su uso a una concentración final de 0,1 - 2 mM (p. ej. ref. 3-5).

Literature

(1) Walsmann, P. et al. (1972) Acta biol. med. germ. 28, 577-585. Inactivación de la tripsina y la trombina mediante el 4-aminobenceno sulfonilo fluoruro y el 4-(2-aminoetil)-benceno sulfonilo fluoruro. (2) Markwardt, F. et al. (1973) Thrombosis Res. 2, 343-348. Inhibidores sintéticos de bajo peso molecular de la calicreína sérica. (3) Murphy,. B.J. et al. (1993) J. Biol. Chem. 268, 27355-27362. Identificación de los sitios de fosforilación y desfosforilación selectiva de la subunidad α del canal de Na+ del cerebro de rata por la proteína quinasa dependiente del cAMP y por las fosfoproteínas fosfatasas. (4) Nathan, D.F. & Lindquist. S. (1995) Mol. Cell. Biol. 15, 3917-3925. Análisis mutacional de la función de la HSP90: Interacciones con un receptor de esteroides y una proteína quinasa. (5) Taylor, J.A. et al. (1995) Mol. Cell. Biol. 15, 4149-4157. La activación del receptor de inmunoglobulina E de alta afinidad FceRI en las células RBL-2H3 es inhibida por los dominios SH2 de syk. (6) Taylor, J.A. et al. (1995) Immunology 86, 629-635. Los inhibidores de la serina proteasa bloquean el "priming" (cebado) de los monocitos para una mayor liberación de superóxido.