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Glicina (Reag. USP) para análisis, ACS

Acido Aminoacético, Glicocola

Riqueza mínima (Ac. Percl.): 99,0%
Código
131340
CAS
56-40-6
Fórmula Molecular
H2NCH2COOH
Masa molar
75,07 g/mol

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molecule for: Glicina (Reag. USP) para análisis, ACS
Punto de Fusión:
232 °C
Solubilidad:
agua 250 g/l a 20 °C
Descripción Física:
Sólido
Código de Producto:
131340
Nombre de Producto:
Glicina (Reag. USP) para análisis, ACS
Nombre de Calidad:
para análisis, ACS
Especificaciones:
Riqueza mínima (Ac. Percl.): 99,0%
Riqueza (en N2) (Kjeldahl) (calc. s.p.s): 18,4-18,8%
Identidad: IR conforme ensayo
pH sol. 5%: 5,9-6,3
C.C.F.: Conforme ensayo

Límite máximo de impurezas
Insoluble en H2O: 0,005 %
Sustancias carbonizables por H2SO4: Conforme ensayo
Pérdida por desecación a 105°C: 0,2%
Residuo de calcinación (en SO4): 0,05 %
Cloruro (Cl): 0,005%
Amonio (NH4): 0,005%
Sulfato (SO4): 0,005%
Sustancias hidrolizables: Conforme ensayo
Metales pesados (en Pb): 0,001%
As: 0,0001 %
Cu: 0,0005 %
Fe: 0,0005 %
Ni: 0,0005 %
Pb: 0,0005 %
WGK:
nwg
Almacenaje:
Temperatura ambiente.
Nombre Maestro:
Glicina
Texto para sinónimos:
Acido Aminoacético, Glicocola
EINECS:
200-272-2
NC:
2922 49 85 45
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La glicina, abreviada Gly o G, (también glicina o glicocoll, del griego antiguo κόλλα kólla: pegamento, según la nomenclatura química sistemática ácido aminoacético o ácido aminoetanoico), es el α-aminoácido más pequeño y simple y se obtuvo por primera vez en 1820 a partir de la gelatina, es decir, del hidrolizado de colágeno. Pertenece al grupo de los aminoácidos hidrófilos y es el único aminoácido proteinógeno (o formador de proteínas) que es aciral y, por tanto, no es ópticamente activo.

La glicina no es esencial, es decir, puede ser sintetizada por el propio organismo humano, y es un componente importante de casi todas las proteínas y un nodo importante en el metabolismo.

El nombre deriva del sabor dulce de la glicina pura (griego γλυκύς glykýs, 'dulce' en alemán).
Historia

La glicina es el primer aminoácido que se obtiene por digestión ácida de las proteínas. Esto lo consiguió Henri Braconnot en Nancy en 1819, que hidrolizó cola con ácido sulfúrico, con el objetivo de extraer azúcar de la materia animal.

Los cristales de sabor dulce obtenidos tras la purificación se denominaban, por tanto, sucre de gélatine, o "azúcar de cola". La gelatina es el principal componente de la cola de glutina.

Poco después, la sustancia pasó a llamarse glicocoll ("pegamento dulce") antes de que Jöns Jakob Berzelius decidiera en 1848 que en adelante utilizaría el nombre más corto de glicina. La estructura química no fue descrita correctamente hasta 1858 por el químico francés Auguste André Thomas Cahours.

Síntesis

El aminonitrilo (más concretamente: α-aminoacetonitrilo) formado en la reacción de formaldehído, cianuro de hidrógeno y amoníaco (síntesis de Strecker) produce glicina al hidrolizarse:

H C H O + H C N + N H 3 ⟶ H 2 N - C H 2 - C O O H

Esta reacción desempeñó un papel especial como reacción parcial en la hipótesis de que las moléculas orgánicas como "bloques de construcción" de los primeros organismos primitivos se habían desarrollado a partir de los compuestos inorgánicos simples de la atmósfera de urato de la Tierra hace unos 4.000 millones de años. Para esta atmósfera primordial se supuso una composición de agua (H2O), metano (CH4), amoníaco (NH3), hidrógeno (H2) y monóxido de carbono (CO), así como helio (He) y otros gases nobles (cf. → experimento de Miller-Urey).

Químicamente, la glicina también puede producirse a partir de ácido monocloroacético y amoníaco:

C l C H 2 C O O H + N H 3 + N a O H ⟶ H 2 N - C H 2 - C O O H + H 2 O + N a C l

En el organismo, la mayor parte de la glicina se ingiere con los alimentos, pero también puede producirse a partir de la serina.

Propiedades

La glicina se presenta predominantemente como una "sal interna" o zwitterión, cuya formación se explica por el hecho de que el protón del grupo carboxi ácido migra hacia el par solitario de electrones del átomo de nitrógeno del grupo amino básico.

En el campo eléctrico, el zwitterion no migra porque no está cargado en su totalidad. En sentido estricto, esto ocurre en el punto isoeléctrico (a un determinado valor de pH, aquí 5,97), donde la glicina también tiene su menor solubilidad en agua.

Volumen Van der Waals: 48
Grado de hidrofobicidad: -0,4

La glicina libre tiene un sabor dulce, con un umbral de reconocimiento de 25 a 35 mmol/L.

Ocurrencia

Los ejemplos siguientes ofrecen una visión general del contenido de glicina y se refieren en cada caso a 100 g del producto alimenticio. Además, se indica el porcentaje de glicina en relación con el total de proteínas:

Producto alimenticio Proteína total Contenido en glicina
Carne de cerdo cruda 21 g 0,95 g 4,5
Filete de pechuga de pollo, crudo 21 g 0,95 g 4,4
Salmón crudo 20,5 g 0,95 g 4,7
Gelatina en polvo, sin azúcar 86 g 19 g 22,3
Huevos de gallina 12,5 g 0,43 g 3,4 %.
Leche de vaca, 3,7 % grasa 3,3 g 0,07 g 2,1
Nueces 15 g 0,82 g 5,4
Semillas de calabaza 30 g 1,85 g 6,1 %.
Harina de trigo integral 14 g 0,55 g 4,0 %.
Harina integral de maíz 7,0 g 0,28 g 4,1 %.
Arroz sin pelar 8,0 g 0,39 g 4,9
Soja deshidratada 36,5 g 1,9 g 5,2
Guisantes secos 24,5 g 1,1 g 4,4

En la fibrioína, la proteína fibrosa de la seda, la glicina representa el 43,6% en masa de los aminoácidos encadenados.

Todos estos alimentos contienen casi exclusivamente glicina unida químicamente como componente proteico, pero no glicina libre.

La glicina se detectó por primera vez en 2009 en muestras de partículas de la coma de un cometa, recogidas por la nave espacial Stardust 2004 cerca de 81P/Wild 2. En 2016, también se detectó en la cola del cometa 67P/Churyumov-Gerasimenko.

Funciones

Metabolismo

Además de la producción de glicina, la conversión de serina en glicina también sirve para convertir el ácido tetrahidrofólico en ácido N5-N10-metileno-tetrahidrofólico (TH4), necesario, entre otras cosas, para la síntesis de nucleótidos de timina (componente del ADN).

A la inversa, la glicina puede servir para la síntesis de serina tomando CH3 de la TH4, que entonces está disponible para la síntesis de proteínas, como sustancia básica de la colina o como piruvato.

La glicina también suele ser necesaria para la síntesis de otros componentes de la sustancia hereditaria (purinas).

También se utiliza para la biosíntesis del hemo (fijación del oxígeno en la sangre), la creatina (almacenamiento de energía en el músculo) o el glutatión:

Glicina + succinil-CoA → ácido 5-aminolevulínico → síntesis de porfirina para acumular hemo.

Glicina + grupo guanodina (de la arginina) → guanidinoacetato, que puede entrar en la síntesis de creatinina.

Glicina + enlace peptídico Glu-Cys → ácido glutatiónico.

Como subproducto, a partir de la glicina también puede formarse ácido oxálico, perjudicial para la salud.

Como aminoácido glucogénico o glucoplástico, la glicina puede convertirse en glucosa a través del piruvato durante el metabolismo.

Componente proteínico

Debido a su pequeño tamaño, la glicina se incorpora preferentemente a los polipéptidos en posiciones espacialmente confinadas (de la estructura secundaria de la proteína).

Es especialmente abundante en el colágeno, la proteína más común en los organismos animales. Aquí constituye un buen tercio de todos los aminoácidos, ya que su pequeño tamaño permite que el colágeno se enrolle en su estructura de triple hélice.

Sistema nervioso

La glicina actúa en el sistema nervioso central a través del receptor de glicina como neurotransmisor inhibidor, es decir, como sustancia de señalización inhibidora. El efecto se produce a través de la apertura de canales de cloruro activados por ligando, lo que da lugar a un potencial postsináptico inhibitorio (IPSP) que reduce la actividad de la célula nerviosa descendente.

En el receptor NMDA, en cambio, tiene un efecto estimulante junto con el principal agonista, el glutamato, en un sitio específico de unión a la glicina.

Las células nerviosas liberadoras de glicina (neuronas glicinérgicas) se encuentran principalmente en el tronco cerebral y la médula espinal, en esta última inhiben la actividad de las motoneuronas del asta anterior, lo que provoca una reducción de la actividad de los músculos inervados por estas células.

La estricnina, que bloquea el sitio de unión del receptor de glicina como antagonista, y la toxina tetánica, que inhibe la liberación de glicina, provocan una reducción de la acción de la glicina. El bloqueo de los receptores de glicina o la disminución de los niveles de glicina reduce la inhibición de la actividad de las neuronas motoras, lo que provoca convulsiones potencialmente mortales.

La acumulación anormal de glicina puede provocar encefalopatía por glicina.

Utilice

La glicina se añade a los alimentos como potenciador del sabor.

En general, la glicina y su sal sódica están permitidas en la UE como aditivo alimentario con el número E 640 sin restricción de cantidad máxima para alimentos; no se conocen efectos negativos para la salud.

La glicina también es un componente de las soluciones de infusión para nutrición parenteral.

En la resección transuretral monopolar, puede utilizarse glicina como aditivo del líquido de irrigación, además de una mezcla de manitol y sorbitol.

En biología molecular o investigación bioquímica, la glicina se utiliza en forma de sistema tampón TRIS-glicina en la separación de proteínas mediante SDS-PAGE; los iones de glicina actúan como iones subsiguientes en el gel de recogida.