Tampones biológicos

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Tampones biológicos - Tampones para ciencias de la vida

Muchos procesos bioquímicos se ven notablemente perjudicados incluso por pequeños cambios de pH. Por lo tanto, normalmente es necesario estabilizar el pH mediante la adición de un tampón adecuado al medio, sin afectar al sistema investigado. Una solución tampón mantiene el pH de una solución constante absorbiendo los protones que se liberan durante las reacciones o liberando protones cuando las reacciones los consumen. El descubrimiento de que las soluciones parcialmente neutralizadas de ácidos o bases débiles son resistentes a los cambios en el pH cuando se añaden pequeñas cantidades de ácidos o bases fuertes dio lugar al concepto de “solución tampón”.

Si desea conocer en general los ácidos y las bases, así como la información fundamental para entenderlos y también lo que significa un tampón, vaya a:
https://www.itwreagents.com/iberia/es/acidos-bases
https://www.itwreagents.com/iberia/es/tampones

Los sistemas tampón descritos en la bibliografía suelen utilizarse en los experimentos para poder comparar directamente los resultados. Una y otra vez se demuestra que las condiciones de los experimentos, incluso en los sistemas estándar, pueden optimizarse.

En la siguiente tabla se muestran los tampones biológicos más comunes ordenados según su rango óptimo de pH. La tabla también ofrece algunas indicaciones sobre posibles aplicaciones, así como las ventajas o desventajas de cada sustancia tampón.

Tampones biológicos – características

DESCRIPCIÓN pKa (100mM, 25 °C) RANGO ÚTIL DE pH OBSERVACIONES
Maleato (Ácido maleico) pK1=1,97 1,2 – 2,6 El ácido maleico muestra absorbancia en el espectro UV.
Fosfato pK1=2,15 1,7 – 2,9 Sodio di-hidrógeno fosfato; sustrato/inhibidor de varias enzimas; precipita la unión de cationes divalentes; el pKa aumenta con la dilución, pero solo depende ligeramente de la temperatura. Interfiere con los ensayos BCA y Lowry en concentraciones >250mM.
Glicina pK1=2,35 2,2 – 3,6 Componente del tampón de Laemmli para SDS-PAGE de proteínas; interfiere con los ensayos de proteínas según Lowry (>1mM) y Bradford (>100mM).
Citrato pK1=3,13
pK2=4,76
2,0 – 6,5 Sal monosódica del ácido cítrico. Se une a varias proteínas y forma complejos con iones metálicos; interfiere con los ensayos de proteínas según Lowry (>2,5mM), Bradford (>50mM) y con el ensayo BCA (<1mM).
Glicilglicina pK1=3,14 2,5 – 3,8 Se une a los iones Cu2+ e interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry (>100µM).
Acetato 4,76 3,7 – 5,6 Sal sódica del ácido acético. A menudo se utiliza junto con el etanol para la precipitación de ácidos nucleicos. Ofrecemos una selección de diferentes grados de acetato de sodio, potasio, magnesio y amonio.
Piridina 5,23 4,9 – 5,9 No autoclavar.
MES 6,1 5,5 – 6,7 Tampón zwitteriónico de Good; sustituto del ácido cacodílico. Utilizado en medios de cultivo para células vegetales; no es metabolizado por las bacterias y las células eucariotas. Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry pero no con el ensayo BCA.
Citrato pK3=6,40 5,5 – 7,2 Sal monosódica del ácido cítrico. Se une a varias proteínas y forma complejos con iones metálicos; interfiere con los ensayos de proteínas según Lowry (>2,5mM), Bradford (>50mM) y con el ensayo BCA (<1mM). El rango de pH se establece mezclando ácido cítrico y citrato de sodio. Ambos productos están disponibles en varios grados de calidad.
Bis-Tris 6,46 5,8 – 7,2 Tampón importante para sistemas de proteínas y ácidos nucleicos. Se utiliza como sustituto de los sistemas tampón de ácido cacodílico, en IEF (enfoque isoeléctrico) y electroforesis en gel 2D. Interfiere con la prueba BCA.
Fosfato (Hidrógeno fosfato) pK2=7,20 5,8 – 8,0 di-Sodio hidrógeno fosfato; sustrato/inhibidor de varias enzimas; precipita cationes divalentes; el pKa aumenta con la dilución, pero sólo depende ligeramente de la temperatura. El PBS (solución salina tamponada con fosfato, disponible en tabletas) se utiliza ampliamente en bioquímica, microbiología, inmunología y biología celular. Interfiere con los ensayos BCA y Lowry en concentraciones >250mM.
PIPES 6,76 6,1 – 7,5 Tampón zwitteriónico de Good. Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry. Puede formar radicales, no es adecuado para estudios redox.
ACES 6,78 6,1 – 7,5 Tampón zwitteriónico de Good; se une a los iones Cu2+ e interfiere con el ensayo de Lowry. Absorción significativa a 230 nm.
Imidazol 6,95 6,2 – 7,8 Las proteínas recombinantes "His-tag" se purifican eficazmente mediante columnas de níquel-NTA. Estas proteínas pueden eluirse con imidazol, que compite con la proteína por los iones de níquel. Además, el imidazol se utiliza como sustancia tampón para reacciones enzimáticas o para la desnaturalización del ADN. Una concentración de 1 M reduce la temperatura de fusión del ADN en aproximadamente 13 °C y cambia la movilidad en la electroforesis en gel. Precaución: El DEPC reacciona con la forma no protonada del imidazol a N-Carbetoxiimidazol.
Bis-Tris-Propano pK1= 6,80
pK2= 9,00
6,3 – 9,5 A menudo se utiliza para experimentos biofísicos; por ejemplo, purificación de proteínas, determinación de pKa, mediciones de transferencia de electrones.
BES 7,09 6,4 – 7,8 Tampón zwitteriónico de Good; se une a los iones Cu2+ e interfiere con el ensayo de Lowry.
MOPS 7,14 6,5 – 7,9 Tampón zwitteriónico de Good con baja capacidad para unirse a iones. Interfiere con el ensayo de Lowry.
TES 7,4 6,8 – 8,2 Tampón zwitteriónico de Good. Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry, pero no con la prueba BCA.
HEPES 7,48 6,8 – 8,2 Tampón zwitteriónico de Good; ampliamente utilizado en los estudios biológicos. En los medios de cultivo celular, se emplea como sustituto o complemento del tampón de bicarbonato. Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry, pero no con el BCA y el ensayo de Bradford. El HEPES no se une a los iones metálicos, pero puede formar radicales y no es adecuado para los estudios redox.
Trietanolamina (TEA) 7,76 7,0 – 8,3
HEPPSO 7,85 7,1 – 8,5 Se une a los iones Cu2+; interfiere con el ensayo de Lowry pero es compatible con el ensayo BCA. Puede formar radicales y no es adecuado para estudios redox.
Tricina 8,05 7,4 – 8,8 Tampón zwitteriónico de Good; puede sustituir a Tris en muchos sistemas de tampones. El intercambio de tricina por glicina en el tampón para SDS-PAGE mejora la resolución en el rango de 1 - 100 kDa. La tricina se une a los iones divalentes, particularmente al Cu2+, e interfiere con el ensayo de Lowry y BCA. Es fotooxidado por flavinas.
Glicilglicina pK2=8,25 7,5 – 8,9 Se une a los iones Cu2+ e interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry (>100µM).
Tris 8,06 7,5 – 9,0 Tris base. El tampón más utilizado en la investigación biológica. Aplicaciones más importantes: tampón de electroforesis TBE, TAE y Laemmli, tampón TE estabilizador del ADN, tampón TBS para Western Blots y ELISA. El valor del pH depende en gran medida de la temperatura y disminuye con la dilución. El Tris es una amina primaria y puede formar bases de Schiff con aldehídos/cetonas. Inactiva el DEPC y participa en algunas reacciones enzimáticas (por ejemplo, la fosfatasa alcalina). El Tris es tóxico para las células de mamíferos y no debe utilizarse en los cultivos celulares.
HEPPS 8 7,6 – 8,6 Propiedades similares a las del HEPES. Debido a su alto rango útil de pH, es adecuado para estudios de fotofosforilación, especialmente si no se puede aplicar tricina (que une iones metálicos). Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry, pero no con el ensayo BCA. Puede formar radicales y no es adecuado para estudios redox.
Bicina 8,26 7,6 – 9,0 Tampón zwitteriónico de Good; utilizado en tampones para reacciones enzimáticas y electroforesis. Adecuado para aplicaciones a baja temperatura. Fuerte capacidad para unirse a los iones Cu2+; interfiere con los ensayos de proteínas BCA y Lowry. El ferricianuro oxida lentamente la bicina.
TAPS 8,4 7,7 – 9,1 No forma complejos con iones metálicos, interfiere con el ensayo de proteínas de Lowry.
Taurina (AES) 9,06 8,4 – 9,6 Tampón zwitteriónico.
Ácido bórico pK1=9,23 8,5 – 10,2 Componente del tampón de migración más utilizado en los geles de poliacrilamida desnaturalizantes que contienen o no urea. Forma complejos covalentes con monosacáridos y oligosacáridos, subunidades de ribosa de ácidos nucleicos, nucleótidos de piridina y glicerol.
CHES 9,5 8,6 – 10,0 Adecuado para la cristalización de la fosfotriesterasa o la modificación química de la bacteriorrodopsina. Interfiere con el ensayo de proteínas según Lowry.
AMP 9,69 8,7 – 10,4 Muy adecuado para la determinación de la actividad enzimática, especialmente de la fosfatasa alcalina, lactato y malato deshidrogenasa. El AMP tiene un punto de fusión bajo y tiene que ser licuado a aproximadamente 35 °C para preparar una solución tampón. El AMP líquido tiene una alta viscosidad, lo que dificulta su manipulación. Si esta solución tampón se almacena a temperatura ambiente y se protege del CO2 del aire, es estable durante aproximadamente un mes.
Glicina pK2=9,78 8,8 – 10,6 Componente del tampón Laemmli para SDS-PAGE de proteínas; interfiere con los ensayos de proteínas según Lowry (>1mM) y Bradford (>100mM).
Carbonato pK2=10,33 9,5 – 11,1 Sodio carbonato
CAPS 10,4 9,7 – 11,1 Tampón alcalino para la transferencia de proteínas sobre membranas de nitrocelulosa (Western Blot). Interfiere con los ensayos de proteínas según Lowry, pero no con el ensayo BCA.
Fosfato (Hidrógeno fosfato) pK3=12,33 di-Sodio hidrógeno fosfato
Ácido Bórico pK2=12,74
pK3=13,80



Requisitos de los tampones biológicos
Originalmente, se utilizaban diferentes sustancias inorgánicas como tampones, por ejemplo, fosfato, cacodilato, borato y bicarbonato. Más tarde se utilizaron también ácidos orgánicos débiles. Sin embargo, muchas de estas sustancias tampón tienen el inconveniente de que no son inertes y tienen efectos duraderos en el sistema investigado (por ejemplo, inhibición de enzimas, interacciones con sustratos enzimáticos, etc.). La mayoría de los tampones biológicos que se utilizan actualmente fueron desarrollados por Norman E. Good y su equipo de investigación y son tampones de taurina o glicina N-sustituidos. Estas sustancias zwitteriónicas cumplen en gran medida los requisitos o propiedades requeridas para las aplicaciones biológicas.

Solubilidad: El tampón debe ser libremente soluble en agua y poco soluble en otros disolventes. Cuanto mayor sea la solubilidad en agua, más sencillo será preparar soluciones madre concentradas.

Permeabilidad: El tampón no debe ser capaz de permeabilizar las membranas biológicas para evitar una agregación en la célula u orgánulos. El Tris tiene un grado relativamente alto de liposolubilidad y, por tanto, puede permeabilizar las membranas. Esto también explica su toxicidad para muchas células de mamíferos en cultivo.

Fuerza iónica: El tampón no debe alterar significativamente la fuerza iónica del sistema. La fuerza iónica fisiológica está entre 100 - 200 mM de KCl o NaCl. Esto puede ser muy importante, especialmente cuando se investigan reacciones enzimáticas, porque la fuerza iónica de la solución es una medida del medio iónico, que también puede afectar a la actividad catalítica de una enzima. La protonación y desprotonación en función de la composición iónica del medio circundante en el montaje de la reacción afecta a la unión y conversión de un sustrato enzimático por parte de la enzima.

Valor pKa: El valor pKa de un tampón debe estar influenciado lo menos posible por la concentración del tampón, la temperatura y la composición iónica del medio. Entre los tampones con valores de pKa dependientes de la temperatura se encuentran los tampones de aminas, mientras que los tampones de ácidos carboxílicos suelen reaccionar de forma menos sensible a los cambios de temperatura.

Formación de complejos: Cuando un tampón forma complejos con iones metálicos, se liberan protones, lo que hace que el valor de pH disminuya. Sin embargo, el mayor problema suele ser la formación de precipitados insolubles. Si las enzimas necesitan los iones metálicos para su actividad, éstas se verían inhibidas. Por lo tanto, los complejos deben ser solubles y debe conocerse su constante de unión. Los fosfatos, por ejemplo, forman sales insolubles con los metales divalentes y precipitan. La solución salina tamponada con fosfatos (PBS) nunca se autoclava con Ca2+ o Mg2+ por esta razón. Los tampones de Good, como PIPES, TES, HEPES y CAPS tienen constantes de unión a metales muy bajas y, por tanto, son especialmente adecuados para investigar las enzimas dependientes de metales.

Sustancias inertes: El tampón no debe estar sujeto a cambios enzimáticos ni no enzimáticos, es decir, no debe ser un sustrato/inhibidor de enzimas ni reaccionar con metabolitos u otros componentes. Por lo tanto, el tampón debe ser inerte. El fosfato y el pirofosfato son a la vez sustratos e inhibidores de diferentes reacciones enzimáticas (inhibición de la carboxipeptidasa, la ureasa, diversas quinasas, diversas deshidrogenasas). El borato forma complejos covalentes con mono y oligosacáridos, subunidades de ribosa de los ácidos nucleicos, glicerol y nucleótidos de piridina. El bicarbonato está en equilibrio con el CO2 y por tanto necesita un sistema cerrado. El Tris y otras aminas primarias como la glicina pueden formar bases de Schiff con aldehídos y cetonas. También interfieren en el ensayo de proteínas de Bradford. La tricina es fotooxidada por las flavinas, por lo que la luz del día es suficiente para reducir la actividad de las enzimas de las flavinas. El HEPES, el HEPPS y la bicina interfieren con los ensayos de proteínas de Lowry. Los tampones basados químicamente en el anillo de piperazina pueden formar radicales en determinadas circunstancias.

Absorción UV: Los tampones no deben absorber ninguna luz a longitudes de onda superiores a 230 nm, ya que muchas investigaciones espectrofotométricas se realizan en este rango (determinación de las concentraciones de ADN, ARN y proteínas). El ADA, por ejemplo, tiene una absorción de 0,1 a 260 nm. Si los tampones interfieren con los análisis fotométricos, deben neutralizarse o ajustarse al pH óptimo del sistema de ensayo (Lowry pH 10; BCA pH 11; Bradford pH 1; oro coloidal pH 3). Si esto no es posible, las proteínas pueden precipitarse con ácido tricloroacético, ácido perclórico o acetona, por ejemplo, y luego pueden redisolverse en un disolvente que no interfiera.

Criterios de selección
Selección del tampón para el rango de pH correcto
El valor de pKa del tampón debe estar en el rango de pH óptimo para el sistema de ensayo. Si es probable que el pH aumente durante el experimento, debe elegirse un tampón con un valor de pKa ligeramente superior al óptimo al comienzo del experimento. Por el contrario, si se espera que el valor del pH disminuya durante el experimento, se debe elegir un tampón con un valor de pKa ligeramente inferior.

Determinación del pH óptimo de una enzima
Si se va a investigar una enzima, el primer paso suele ser determinar las condiciones en las que la enzima mostrará el mayor grado posible de estabilidad y actividad. Para determinar el pH óptimo es aconsejable utilizar inicialmente tampones que cubran un amplio espectro de pH, por ejemplo MES, PIPES, HEPES, TAPS, CHES y CAPS. Una vez identificado el pH óptimo, pueden probarse otros tampones (por ejemplo, para el valor de pH 7,5: TES, TEA o fosfato), para poder descartar o minimizar los efectos inespecíficos de los tampones en investigaciones posteriores. El valor pKa de un tampón, es decir, el punto medio de su rango de pH, debería estar lo más cerca posible del valor de pH deseado para el tampón utilizado. En otras palabras, el pKa debe corresponder al pH óptimo de la enzima en cuestión. Las formas protonadas (ionizadas) de los tampones de amina tienen menos efectos inhibidores que las formas no protonadas. Por lo tanto, para los tampones Tris y zwitteriónicos suele ser más adecuado un rango de trabajo ligeramente inferior al valor pKa, mientras que, por el contrario, son más adecuados los tampones de ácidos carboxílicos con un rango de trabajo ligeramente superior a sus valores pKa, ya que estos tampones están compuestos principalmente por la forma ionizada.

Determinación de la concentración óptima del tampón
A menudo, la capacidad tampón adecuada sólo se alcanza con concentraciones superiores a 25 mM. Sin embargo, las concentraciones de tampón más altas y las fuerzas iónicas altas relacionadas pueden inhibir la actividad enzimática. Por lo tanto, las concentraciones iniciales adecuadas están entre 10 y 25 mM. Si, tras la adición de la proteína o la enzima, el valor del pH cambia en más de 0,05 unidades, la concentración del tampón puede aumentarse primero a 50 mM. Hasta esta concentración, no se observaron interferencias con los tampones Good en los experimentos de cultivo celular. Para formar complejos con metales pesados, se puede añadir EDTA.

Elección de sustancias tampón en función de la aplicación
La decisión a favor o en contra de un tampón también depende del método para el que se utiliza. Además de la medición de la actividad, se suele determinar la concentración de proteínas tras los procesos de aislamiento o purificación. Muchas de las sustancias tampón basadas en aminoácidos pueden dar lugar a resultados falsos positivos en los ensayos de proteínas (por ejemplo, Lowry) debido a las interacciones con los reactivos o a la absorción de la propia sustancia tampón en el rango superior a 230 nm. Sin embargo, estas interferencias pueden suprimirse fácilmente mediante la inclusión del tampón en el control en blanco.

Muchos tampones son básicamente adecuados para la filtración en gel. Para la cromatografía de intercambio aniónico se prefieren los tampones catiónicos, como el Tris. Los tampones aniónicos (como el fosfato o el MES) se prefieren para la cromatografía de intercambio catiónico o la cromatografía de hidroxiapatita, es decir, el tampón debe tener la misma carga que el material de intercambio iónico, para evitar que se una al intercambiador de iones.
El borato no es adecuado para el aislamiento de glicoproteínas o sistemas que incluyen nucleótidos, ya que interactúa con el grupo cis-hidroxilo de los azúcares. Si la electroforesis se realiza después de la disolución de la proteína en los sistemas de purificación de proteínas, debe utilizarse un tampón con una fuerza iónica baja, ya que una fuerza iónica alta calentaría el gel.

Los tampones de Good basados en el anillo de piperazina, HEPES, HEPPS, HEPPSO y PIPES, no son adecuados para la investigación de los procesos redox, ya que, en presencia de H2O2, radicales de oxígeno, hierro autooxidante o, en determinadas condiciones electrolíticas, forman fácilmente radicales. En cambio, el tampón de Good basado en un anillo de morfolina, MES, no forma radicales.

Ajustando el pH
Los tampones están formados por un ácido y su base conjugada. La calidad de un tampón viene determinada por su capacidad tampón, es decir, su resistencia a los cambios de pH cuando se añaden ácidos o bases fuertes. En otras palabras, la capacidad tampón corresponde a la cantidad de iones H+ u OH- que puede neutralizar el tampón. La capacidad tampón está relacionada con la concentración del tampón y alcanza su máximo en el valor pKa. Este valor corresponde al punto medio del intervalo de pH cubierto por el tampón (la concentración de ácido y base es igual). En consecuencia, cantidades relativamente grandes de iones H+/OH- sólo producen pequeños cambios en el pH. Un tampón con un valor de pH una unidad de pH por encima o por debajo de su valor de pKa ya no muestra capacidad tampón.

El ajuste del valor de pH no es tan fácil como parece a primera vista. Hay una serie de hechos que influyen en la concentración de protones y que afectan al funcionamiento del tampón:

Ácido/Base: Normalmente, el valor del pH se ajusta con NaOH/KOH o HCl. La adición lenta del ácido o la base mientras se agita enérgicamente evita concentraciones localmente altas de iones H+ u OH-. Si no se hace así, las sustancias tampón pueden sufrir cambios químicos que las inactiven o puedan tener un efecto inhibidor en su forma modificada. Si un tampón está disponible en la forma protonada (ácido) y en la forma no protonada (base), se recomienda fijar el valor del pH mezclando las dos sustancias.
Si los cationes monovalentes interfieren con la reacción o deben investigarse, el valor del pH puede fijarse con hidróxido de tetrametilo o tetraetilamonio. En lugar de HCl puede utilizarse acetato, sulfato o glutamato, aunque en este caso el riesgo de interferencia con una enzima es especialmente alto.

Temperatura: Dependiendo de la sustancia tampón, su pH puede variar con la temperatura. Por lo tanto, es aconsejable ajustar el pH a la temperatura de trabajo utilizada posteriormente. El valor fisiológico del pH para la mayoría de las células animales a 37 °C está entre 7,0 y 7,5. Un tampón especialmente susceptible a los cambios de temperatura es el Tris. Si se ajusta a 7,5 a 37 °C, aumenta hasta aproximadamente 8,5 a 0 °C. Los tampones de Good suelen tener un bajo grado de sensibilidad a la temperatura, y los tampones de ácidos carboxílicos (citrato, formiato, succinato) son aún menos sensibles.

Aditivos: Si se añaden otros componentes al tampón (por ejemplo, EDTA, DTT, Mg2+), también hay que esperar cambios en el pH y debe volver a medirse.

Fuerza iónica: El ajuste de la fuerza iónica de una solución tampón (si es necesario) debe realizarse de la misma manera que el ajuste del valor de pH al seleccionar el electrolito. La fuerza iónica depende del electrolito. Las sales de tetrametilamonio o tetraetilamonio son adecuadas para el ajuste de la fuerza iónica, ya que los cationes más grandes no interactúan tan bien con las cargas negativas de las enzimas. El acetato, como anión grande, tiene una mala interacción con los metales alcalinos.

pH-metro: Hoy en día, existen pH-metros precisos con pantalla digital para el ajuste del pH de un tampón. La calibración del pH-metro debe realizarse utilizando al menos dos soluciones tampón estándar que abarquen el rango de valores de pH que se desea medir. Si hay dudas sobre la precisión del aparato, se puede resolver simplemente calibrándolo con una solución tampón de fosfato 50 mM, que se diluye 10 veces. El valor del pH debería ser entonces 0,2 unidades de pH más alto.
A continuación encontrará un resumen de nuestros productos de la marca PanReac AppliChem, ya sea listos para usar o para la preparación de tampones utilizados en experimentos y aplicaciones de ciencias de la vida.

CÓDIGO DE PRODUCTO NOMBRE DE PRODUCTO NÚMERO CAS RIQUEZA
A1060 ACES para soluciones tampón 7365-82-4 mín. 99%
A2140 Ácido Cacodílico Sal Sódica 3-hidrato BioChemica 6131-99-3 mín. 98%
A1431 Ácido Tricloroacético (TCA) BioChemica 76-03-9 mín. 99%
A0590 Ácido Tricloroacético - Solución 20% BioChemica 76-03-9 19,95 – 20,05%
A0697 Ácido Trifluoroacético BioChemica 76-05-1 mín. 99,5%
A1032 Amonio Sulfato BioChemica 7783-20-2 mín. 99,5%
A3485 Amonio Sulfato para biología molecular 7783-20-2 mín. 99,5%
A1024 Bicina para soluciones tampón 150-25-4 mín. 99%
A1025 Bis-Tris para soluciones tampón 6976-37-0 mín. 99%
A1065 CHES para soluciones tampón 103-47-9 mín. 99%
A4150 CTAB - Tampón de lisis BioChemica
A5097 EDTA para biología molecular 60-00-4 mín. 99%
A1103 EDTA BioChemica 60-00-4 mín. 99%
A4892 EDTA - Solución pH 8,0 (0,5 M) para biología molecular
A3145 EDTA - Solución pH 8,0 (0,5 M)
A2937 EDTA Sal Disódica 2-hidrato para biología molecular 6381-92-6 mín. 99%
A0878 EGTA para biología molecular 67-42-5 mín. 99%
A1067 Glicina para biología molecular 56-40-6 mín. 99,5%
A7026 Glicina/Sodio Hidróxido - Solución para análisis
A1069 HEPES para soluciones tampón 7365-45-9 mín. 99,5%
A3724 HEPES para biología molecular 7365-45-9 mín. 99,5%
A6916 HEPES, Tampón pH 7,5 (1 M) estéril
A6906 HEPES, Tampón pH 8,0 (1 M) estéril
A1072 HEPPSO para soluciones tampón 68399-78-0 mín. 99%
A1073 Imidazol para soluciones tampón 288-32-4 mín. 99%
A3635 Imidazol ultrapuro 288-32-4 mín. 99,5%
A1074 MES 1-hidrato para soluciones tampón 145224-94-8 mín. 99%
A0689 MES anhidro BioChemica 4432-31-9 mín. 99,5%
A1076 MOPS para soluciones tampón 1132-61-2 mín. 99,5%
A2947 MOPS para biología molecular 1132-61-2 mín. 99,5%
A0965 PBS, Tampón (10X Dulbecco) polvo
A0964 PBS Tampón (1X Dulbecco) - Polvo
A9202 PBS, tabletas pH 7,2 (para 1 L)
A9201 PBS, tabletas pH 7,4 (para 1 L)
A9162 PBS, tabletas pH 7,4 (para 100 ml)
A9177 PBS, tabletas pH 7,4 (para 200 ml)
A9191 PBS, tabletas pH 7,4 (para 500 ml)
A1079 PIPES para soluciones tampón 5625-37-6 mín. 99%
A1415 SDS-Tris-Glicina, Tampón (10X) BioChemica
A1043 Potasio di-Hidrógeno Fosfato BioChemica 7778-77-0 mín. 99,5%
A1042 di-Potasio Hidrógeno Fosfato anhidro BioChemica 7758-11-4 mín. 99%
A4555 Sodio Acetato anhidro para biología molecular 127-09-3 mín. 99%
A3901 tri-Sodio Citrato 2-hidrato BioChemica 6132-04-3 mín. 99%
A7006 Sodio Cloruro 5 mol/l (5 M) para biología molecular 7647-14-5
A2942 Sodio Cloruro para biología molecular 7647-14-5 mín. 99,5%
A1046 di-Sodio Hidrógeno Fosfato anhidro BioChemica 7558-79-4 mín. 99%
A3905 di-Sodio Hidrógeno Fosfato 2-hidrato BioChemica 10028-24-7 mín. 99,5%
A4227 TAE, Tampón (10X) para biología molecular
A1691 TAE, Tampón (50X)
A4686 TAE, Tampón (50X) para biología molecular
A0972 TBE, Tampón (10X)
A3945 TBE, Tampón (10X) para biología molecular
A4348 TBE, Tampón (10X) polvo
A4228 TBE, Tampón (5X) para biología molecular
A0386 TE, Tampón (1X) pH 8,0 para biología molecular
A8569 TE, Tampón (1X) pH 8,0 bajo en EDTA para biología molecular
A1084 TES para soluciones tampón 7365-44-8 mín. 99%
A1085 Tricina BioChemica 1389475 mín. 99%
A3846 Trietilamonio Acetato Tampón pH 7,0 (1 M) 5204-74-0
A4263 Tris tampón pH 7,5 (1 M) para biología molecular
A4577 Tris tampón pH 8,0 (1 M) para biología molecular
A1379 Tris para soluciones tampón 77-86-1 mín. 99,3%
A2264 Tris para biología molecular 77-86-1 mín. 99,9%
A1087 Tris Clorhidrato para soluciones tampón 1185-53-1 mín. 99%
A3452 Tris Clorhidrato para biología molecular 1185-53-1 mín. 99%
A1086 Tris ultrapuro 77-86-1 mín. 99,9%
A1360 Urea BioChemica 57-13-6 mín. 99%
A1049 Urea para biología molecular 57-13-6 mín. 99,0%