Bacitracin BioChemica

Comments

Antibiotikum: Das Antibiotikum Bacitracin von Bacillus licheniformis besteht aus mehreren Peptiden (A, B, C, D, E, F1-3), wobei Bacitracin A, ein zyklisches Dodecapeptid, mit ca. 70 % die wichtigste Komponente darstellt. Für seine bakterizide Wirkung bedarf es der Anwesenheit divalenter Kationen (z. B. Zink), mit denen es stabile Komplexe formt (1). Es hemmt vergleichbar zu Vancomycin die Biosynthese der Zellwand (vor allem gram-positive Bakterien und Kokken) durch Bindung an Bactoprenylpyrophosphat.Protease-Inhibitor: Bacitracin wird auch als Protease-Inhibitor eingesetzt. Die Insulin-abbauende Aktivität der Glutathion-Insulin - Transhydrogenase wird durch 90 μM Bacitracin zu 50 % gehemmt (2). Die Prolin-Endopeptidase wird zum Beispiel in einer Konzentration von 0,1 mM Bacitracin gehemmt (3), die bakterielle Metalloendopeptidase Pitrilysin durch 0,5 - 0,7 mM (5). Es wurde auch als Bestandteil eines Proteaseinhibitor-Cocktails in der Konzentration von 100 μg/ml bei der Herstellung eines Extraktes aus Weizenkeimen eingesetzt. In den folgenden Aufreinigungsschritten wurde die Konzentration auf 10 μg/ml reduziert (4).Stabilität: Bacitracin ist als Trockensubstanz (Feuchtigkeitsgehalt 55°C) ist das Antibiotikum instabil. Bacitracin ist in Wasser oder Alkoholen leicht löslich (1 g/ml) und bildet mit Zink stabile Salze. In wässrigen Lösungen ist es im sauren pH- Bereich (pH 4 - 5) relativ stabil und im Bereich oberhalb pH 5 (pH 5 - 9) bei 25 °C wird Bacitracin relativ schnell inaktiviert. Oberhalb pH 8 ist es nicht haltbar. In Lösungen geht bei \+4°C innerhalb von ca. 2 Monaten 10 % der Aktivität verloren.

Literature

(1) Scogin, D.A. et al. (1980) Biochemistry 19, 3348-3352. Bindung von Nickel- und Zink-Ionen an Bacitracin A. (2) Roth, R.A. (1981) Biochem. Biophys. Res. Com. 98, 431-438. Bacitracin: Inhibitor der Insulin-abbauenden Aktivität von Glutathion-Insulin - Transhydrogenase. (3) Daly, D.J. et al. (1985) Biochem. Soc. Trans. 13, 1161-1162. Reinigung der Prolin-Endopeptidase aus menschlichem Muskel. (4) Pick, L. & Hurwitz, J. (1986) J. Biol. Chem. 261, 6684-6693. Reinigung der RNA-Ligase aus Weizenkeim. (5) Anastasi, A. et al. (1993) Biochem. J. 290, 601-607. Charakterisierung der bakteriellen Metalloendopeptidase Pitrilysin.