Leupeptin - Hemisulfat

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Leupeptin ist ein Peptidantibiotikum, das aus einer Reihe von Streptomyces-Spezies isoliert wurde. Es ist ein reversibler Inhibitor von Serin- und Cysteinproteasen, wie zum Beispiel Plasmin, Trypsin, Papain, Cathepsin B (1) und Thrombin (2) oder der Calcium-abhängigen Protease Calpain (2). Die halbmaximale Hemmung (ID₅₀) liegt je nach Protease zwischen 0,5 und 10 μg/ml. Die Arbeitskonzentration wird in der Regel mit 10 - 100 μM angegeben (entspricht 5 - 50 μg/ml), aber als Anfangskonzentration sind schon 2 μM (1 μg/ml) geeignet.Stabilität: Leupeptin ist gut wasserlöslich. Als Stammlösung kann eine 1 mg/ml wässrige Lösung verwendet werden. Leupeptin ist in Lösung bei \+4°C ca. eine Woche stabil und bei -20°C bis zu 6 Monaten.

Literature

(1) Umezawa, H. (1976) Methods Enzymol. 45 (Part B), 678-695. Struktur und Aktivität mikrobieller Protease-Inhibitoren. (2) Brass, L.F. & Shattil, S.J. (1988) J. Biol. Chem. 263, 5210-5216. Hemmung der Thrombin-induzierten Blutplättchen-Aktivierung durch Leupeptin.