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Aminosäuren (AS)
Einführung
Aminosäuren, sind chemische, organische, Verbindungen, die gleichzeitig eine Stickstoff tragende Aminogruppe (-NH2) und eine Kohlenstoff, sowie Sauerstoff enthaltende Carbonsäuregruppe (-COOH) enthalten. Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxylgruppe unterscheiden – steht die Aminogruppe am C_α-Atom unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe, nennt man dies α-ständig und spricht von α-Aminosäuren. Im gemeinen Wortgebraucht sind meistens die sogenannten α-Aminosäuren gemeint. Es sind Biomoleküle, die in allen Lebewesen vorkommen. Aus ihnen bestehen die Proteine. Aminosäuren sind daher Bausteine des Lebens. Sie sind im genetischen Code universell enthalten.
Beim Menschen sind 21 proteinogene Aminosäuren bekannt. Proteinogen Aminosäuren sind Aminosäuren, die beim Bau von Proteinen Anwendung finden. Neben den 20 kanonischen (standardmäßigen) Aminosäuren gibt es hier noch Selenocystein. Es handelt sich dabei jeweils um α-Aminosäuren
Bei Bakterien kann hingegen Pyrolysin als 21. Aminosäure auftreten. 12 der 20 Aminosäuren kann der menschliche Organismus entweder selbst oder durch Darmmikroben synthetisieren. Acht Aminosäuren müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Sie werden als essenziell bezeichnet. Die acht essenziellen Aminosäuren sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin.

α-Aminosäuren:
Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich am zweiten Kohlenstoffatom, einschließlich des Carboxy-Kohlenstoffatoms. Die Zählung beginnt immer mit dem Carboxy-Kohlenstoff. Die IUPAC-Bezeichnung lautet daher 2-Aminocarbonsäuren. Der einfachste Vertreter der α-Aminosäuren ist die proteinogene Aminosäure Glycin. Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren. Mit dem Ausdruck Aminosäuren ist oft eine bestimmte Gruppe von α-Aminosäuren gemeint, die hauptsächlich aus L-α-Aminosäuren besteht: die proteinogenen Aminosäuren. Diese sind die Bausteine sämtlicher Proteine allen Lebens auf der Erde und neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens.
Ausgewählte α-Aminosäuren sind die natürlichen Bausteine von Proteinen. Sie werden miteinander zu Ketten verknüpft, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine Peptidbindung eingeht. Die auf diese Weise zu einem Polymer verketteten Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form, mit der das Polypeptid im wässrigen Milieu dann zum nativen Protein auffaltet. Diese Biosynthese von Proteinen findet in allen Zellen an den Ribosomen nach Vorgabe genetischer Information statt, die in Form von mRNA vorliegt.
Die Basensequenz der mRNA codiert in Tripletts die Aminosäurensequenz, wobei jeweils ein Basentriplett ein Codon darstellt, das für eine bestimmte proteinogene Aminosäure steht. Die hiermit als Bausteine für die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosäuren formen die Proteine. Nach der Translation, wie der Prozess des Übersetzens von mRNA in Aminosäuresequenz genannt wird, können die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosäuren noch modifiziert werden.
Das Spektrum der Aminosäuren geht allerdings über diese rund zwanzig proteinogenen weit hinaus. So sind bisher über 400 nicht proteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben. Die vergleichsweise seltenen D-Aminosäuren stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar. Die Vielfalt der synthetisch erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer.
Einige Aminosäuren spielen als Neurotransmitter eine besondere Rolle, ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosäuren; biogene Amine treten nicht nur als Botenstoffe im Nervensystem auf, sondern entfalten auch als Hormone und Gewebsmediatoren vielfältige physiologische Wirkungen im Organismus.
Die einfachste Aminosäure, Glycin, konnte nicht nur auf der Erde, sondern auch auf Kometen, Meteoriten und in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden

Chemisch-physikalische Eigenschaften
Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich nach ihren Resten in Gruppen aufteilen. Dabei kann eine Aminosäure in verschiedenen Gruppen gleichzeitig auftauchen.
Aufgrund der basischen Aminogruppe und der sauren Carbonsäuregruppe sind Aminosäuren zugleich Basen und Säuren. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor, das heißt, die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxygruppe ist deprotoniert.
Als Zwitterion kann die protonierte Aminogruppe als Säure (Protonendonator) und die Carboxylatgruppe kann als Base (Protonenakzeptor) reagieren. In sauren Lösungen liegen Aminosäuren als Kationen und in basischen Lösungen als Anionen vor.

Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt vom pH-Wert der Lösung ab. Bei einem Zwitterion mit einer sauren und einer basischen Gruppe ist bei neutralem pH-Wert die Gesamtladung des Moleküls null. Daneben besitzen die Seitenketten der Aminosäuren teilweise saure oder basische geladene Gruppen. Der pH-Wert mit einer Nettoladung von Null ist der isoelektrische Punkt (pH_I, pI) einer Aminosäure. Am isoelektrischen Punkt ist die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure am geringsten.

Für das Säure-Base-Verhalten proteinogener Aminosäuren ist vor allem das Verhalten ihrer Seitenkette (fortan mit R, für Rest bezeichnet) interessant. In Proteinen sind die NH₂- und COOH-Gruppen bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) wegen der Peptidbindung nicht protonierbar und damit auch nicht titrierbar. Ausnahmen sind der Amino- und der Carboxy-Terminus des Proteins. Daher ist für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden der Seitenkettenrest R maßgeblich.
Das Verhalten der Seitenkette R hängt von ihrer Konstitution ab, das heißt, ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder als Protonendonator wirken kann. Die proteinogenen Aminosäuren werden nach den funktionellen Gruppen eingeteilt in solche mit unpolarer oder polarer Aminosäureseitenkette und weiter unterteilt in nach Polarität sortierte Untergruppen: aliphatische, aromatische, amidierte, Schwefel-enthaltende, hydroxylierte, basische und saure Aminosäuren.
Die Seitenketten von Tyrosin und Cystein sind zwar im Vergleich zu den anderen unpolaren Seitenketten relativ sauer, neigen aber erst bei unphysiologisch hohen pH-Werten zum Deprotonieren. Prolin ist eine sekundäre Aminosäure, da der N-Terminus mit der Seitenkette einen fünfatomigen Ring schließt. Innerhalb eines Proteins bindet der Carboxy-Terminus einer vorhergehenden Aminosäure an den Stickstoff des Prolins, welcher aufgrund der bereits erwähnten Peptidbindung nicht protonierbar ist. Histidin, Tyrosin und Methionin kommen jeweils in zwei Untergruppen vor.
Der pK-Wert ist der pH-Wert, bei dem die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen; die titrierbare Gruppe liegt dann zu gleichen Teilen in ihrer basischen wie in ihrer sauren Form vor (siehe auch: Henderson-Hasselbalch-Gleichung).
Es ist meist üblich, anstatt vom pK_S vom pK zu sprechen, so vom pK der Säure. In diesem Sinne müsste allerdings vom pK des Lysins als pK_B, vom pK der Base gesprochen werden. Aus Gründen der Vereinfachung wird diese Notation aber allgemein weggelassen, da sich auch aus dem Sinnzusammenhang ergibt, ob die Gruppe als Base oder Säure wirkt.
Der pK ist keine Konstante, sondern hängt von der Temperatur, der Aktivität, der Ionenstärke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken.
Ist der pH höher als der pK einer titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer basischen (deprotonierten) Form vor. Ist der pH niedriger als der pK der titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren (protonierten) Form vor:

• Für Asp (pK = 3,86) bei pH 7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig deprotoniert.
• Für Lys  (pK = 10,53) bei pH 7: Die Seitenkette ist nahezu vollständig protoniert.

Die Seitenketten basischer Aminosäuren sind in ihrer protonierten (sauren) Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form ungeladen. Die Seitenketten der sauren Aminosäuren (einschließlich Cystein und Tyrosin) sind in ihrer protonierten (sauren) Form ungeladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form einfach negativ geladen. Da das Verhalten der Seitenkette ein ganz anderes ist, wenn sie geladen bzw. ungeladen ist, spielt der pH-Wert für die Eigenschaften der Seitenkette eine so wichtige Rolle.
Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das Löslichkeitsverhalten der entsprechenden Aminosäure. In polaren Lösungsmitteln gilt: Geladene Seitenketten machen die Aminosäure löslicher, ungeladene Seitenketten machen die Aminosäure unlöslicher.
In Proteinen kann das dazu führen, dass bestimmte Abschnitte hydrophiler oder hydrophober werden, wodurch die Faltung und damit auch die Aktivität von Enzymen vom pH-Wert abhängt. Durch stark saure oder basische Lösungen können Proteine daher denaturiert werden.

Einteilung der Aminosäuren in Gruppen
Aliphatische Aminosäureseitenketten

• Alanin
• Glycin
• Isoleucin
• Leucin
• Methionin
• Prolin
• Valin

Aromatische Aminosäureseitenketten

• Phenylalanin
• Tryptophan
• Tyrosin

Amidierte Aminosäureseitenketten

• Asparagin
• Glutamin

Schwefel-enthaltende Aminosäureseitenketten

• Cystein
• Methionin

Hydroxylierte Aminosäureseitenketten

• Serin
• Threonin
• Tyrosin

Basische Aminosäureseitenketten

• Lysin
• Arginin
• Histidin

Saure Aminosäureseitenketten

• Asparaginsäure (dissoziiert zu Aspartat)
• Glutaminsäure (dissoziiert zu Glutamat)

Kanonische Aminosäuren
Für 20 der proteinogenen Aminosäuren finden sich Codons in der (am häufigsten gebrauchten) Standardversion des genetischen Codes. Diese werden daher als Standardaminosäuren oder auch kanonische Aminosäuren bezeichnet.
In Aminosäuresequenzen werden die Aminosäuren meist mit einem Namenskürzel im Dreibuchstabencode angegeben oder im Einbuchstabencode durch ein Symbol dargestellt.

*für Kinder und Schwangere essentiell

Peptidbindung
Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung, die zwei Aminosäuren über die Carboxygruppe der einen Aminosäure und die Aminogruppe der anderen Aminosäure verknüpft.
Meistenfalls ist mit Peptidbindung in engerem Sinn die Bindung zwischen den jeweiligen α-ständigen funktionellen Gruppen zweier Aminosäuren gemeint, also zwischen C-1 der einen Aminosäure und N-2 der anderen Aminosäure. Diese Bindung wird selten auch Eupeptidbindung genannt und unterscheidet sich von der Isopeptidbindung.
Mechanismus
Die Bindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion unter Wasserabspaltung. Ein Beispiel ist die Reaktion von zwei Molekülen der Aminosäure Alanin zu dem Dipeptid Alanyl-Alanin.
Die Aminogruppe fungiert in der Reaktion als Nukleophil und ersetzt die Hydroxygruppe unter Bildung der Peptidbindung. Da die Hydroxygruppe eine schlechte Abgangsgruppe ist und sich schwer verdrängen lässt, liegt das Gleichgewicht unter Normbedingungen auf der linken Seite. Die chemische Reaktion ist endergon.
Sowohl bei der Peptidsynthese im Labor als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch Enzyme. Bei der Proteinbiosynthese in einer Zelle wird diese Reaktion während der Translation von den Ribosomen katalysiert. Daneben kommen bei manchen Organismen zusätzlich auch nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine nichtribosomale Peptidsynthese ermöglichen.
Durch mehrfache Kondensation können weitere Aminosäuren (AS) per Peptidbindung verknüpft werden. So entstehen aus Dipeptiden (2 AS) dann Tripeptide (3), Tetrapeptide (4), Pentapeptide (5), Hexapeptide (6), Heptapeptide (7), Oktapeptide (8), Nonapeptide (9) etc., wobei solche Peptide aus wenigen Aminosäuren, Oligopeptide genannt, von noch größeren Peptiden aus vielen Aminosäuren, Polypeptide genannt, unterschieden werden. Die kettenförmig aus zahlreichen Aminosäuren aufgebauten Polypeptide gehören zu den Makromolekülen.
Polypeptidketten aus verschiedenen Aminosäuren bilden das primäre Strukturelement von Proteinen und werden durch ihre Aminosäuresequenz charakterisiert.

Aminosäuren im Life Science Bereich
Im Zuge der Genexpression wird DNA in mRNA abgelesen. Die Basensequenz der mRNA wird danach jeweils in 3er Schritten, als sogenannte Tripletts oder auch Codon genannt, abgelesen und in eine Proteinsequenz durch die Ribosomen umgeschrieben.
Im Life Science Bereich und darüber hinaus werden vor allem die 20 kanonischen Aminosäuren immer wieder verwendet. Deshalb halten wir besonders diese Produkte für unsere Kunden auf Lager. Alle sind nicht tierischen Ursprungs und für ein breites Anwendungsspektrum im Laborbereich ausgelegt.
Aminosäuren sind größtenteils chirale Moleküle. Unter den proteinogenen AS findet man interessanterweise nur die L-Form. Aminosäuren können nach ihrem Einbau in ein Protein noch nachträglich verändert werden. Ein Beispiel ist die Glykosylierung, durch die ein Protein zum Glykoprotein wird. In künstlichen Verfahren ist es heutzutage nahezu möglich jede beliebige Aminosäure, auch nicht kanonische, in Proteinsequenzen einzubauen.
Aminosäuren sind zugleich Säure und Base (basische Aminogruppe und saure Carboxylgruppe). Sie liegen daher oft als Zwitterionen vor. Dadurch sind sie gleichzeitig Protonendonor und -akzeptor. Dies macht einige Aminosäuren zu besonders guten Puffersubstanzen.
Aminosäuren finden sehr breiten Einsatz: Life Science, Ernährung, Zell- und Mikrobiologie, Kosmetik und besonders auch Pharma sind nur einige der großen Sektoren. Sie werden genutzt für viele spannende Experimente, werden verstoffwechselt oder sind Teile von Reaktionsgemischen, finden Anwendung in der Tierzucht und sind sehr beliebt geworden bei Bodybuildern. Aminosäuren kommen oft im Zuge unseres Essens auf die Zunge und lassen uns Geschmackserlebnisse durchmachen. Sie sind oft Vorstufenmoleküle für weiterführende chemische oder medizinische Verwendung.

Nichtproteinogene Aminosäuren
Es sind bislang über 400 nicht-proteinogene (d.h. nicht während der Translation in Proteine eingebaute) Aminosäuren, die in Organismen vorkommen, bekannt. Dazu gehört etwa das L-Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, L-DOPA, L-Ornithin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin β-Methylaminoalanin (BMAA).
Die meisten nicht-proteinogenen Aminosäuren leiten sich von den proteinogenen ab, die L-α-Aminosäuren sind. Dennoch können dabei auch β-Aminosäuren (β-Alanin) oder γ-Aminosäuren (GABA) entstehen.
Zu den nicht-proteinogenen Aminosäuren zählen auch alle D-Enantiomere der proteinogenen L-Aminosäuren. D-Serin wird im Hirn durch die Serin-Racemase aus L-Serin (seinem Enantiomer) erzeugt. Es dient sowohl als Neurotransmitter als auch als Gliotransmitter durch die Aktivierung des NMDA-Rezeptors, was zusammen mit Glutamat die Öffnung des Kanals erlaubt. Zum Öffnen des Ionenkanals muss Glutamat und entweder Glycin oder D-Serin binden. D-Serin ist an der Glycin-Bindungsstelle des Glutamatrezeptors vom NMDA-Typ ein stärkerer Agonist als Glycin selbst, war aber zum Zeitpunkt der Erstbeschreibung der Glycin-Bindungsstelle noch unbekannt. D-Serin ist nach D-Aspartat die zweite D-Aminosäure, die in Menschen gefunden wurde.
Zu den synthetischen Aminosäuren gehört die 2-Amino-5-phosphonovaleriansäure (APV), ein Antagonist des NMDA-Rezeptors und das ökonomisch wichtige D-Phenylglycin [Synonym: (R)-Phenylglycin], das in der Seitenkette vieler semisynthetischer β-Lactamantibiotica als Teilstruktur enthalten ist. (S)- und (R)-tert-Leucin [Synonym: (S)- und (R)-β-Methylvalin] sind synthetische Strukturisomere der proteinogenen Aminosäure (S)-Leucin und werden als Edukt in stereoselektiven Synthesen eingesetzt.
Es gibt auch Aminosulfonsäuren [Beispiel: 2-Aminoethansulfonsäure (Synonym: Taurin)], α-Aminophosphonsäuren und α-Aminophosphinsäuren. Das sind auch α-Aminosäuren, jedoch keine α-Aminocarbonsäuren. Statt einer Carboxygruppe (–COOH) ist eine Sulfonsäure-, Phosphonsäure- bzw. Phosphinsäuregruppe in diesen α-Aminosäuren enthalten.

Nachweis
Ein quantitativer photometrischer Nachweis von Aminosäuren kann unter anderem per Kaiser-Test mit Ninhydrin oder mit dem Folin-Reagenz erfolgen, wodurch primäre Amine nachgewiesen werden. Für sekundäre Amine werden der Isatin-Test oder der Chloranil-Test verwendet. Ebenso können Trennung und Nachweis von Aminosäuren per Kapillarelektrophorese oder per HPLC erfolgen, teilweise als Flüssigchromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung. Während die meisten Aminosäuren kein UV-Licht mit Wellenlängen über 220 nm absorbieren, sind die Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin, Histidin und Tryptophan aromatisch und absorbieren UV-Licht mit einem Maximum zwischen 260 nm und 280 nm. Die Aminosäurezusammensetzung eines Proteins kann durch Hydrolyse des Proteins untersucht werden.

Herstellung
Aminosäuren können aus natürlichen Stoffen, durch Hydrolyse oder über synthetische Wege gewonnen werden. Im natürlichen Falle kommt es auf eine gute Trennung an. Auf synthetischem Wege wird oft die Produktion einer speziellen Aminosäure angestrebt. Heutzutage interessant sind folgende industrielle Verfahren:

• Extraktionsmethode: Chromatographische Trennung nach Säurefällung von Proteinen.
• Chemische Synthese: Diverse Methoden, Nachteil, es entstehen Racemate, die erneut getrennt werden müssen
• Enzymatische Verfahren: Vorteil, liefert bestimmte Enantiomere, auch hier verschiedene Methoden
• Fermentationsverfahren: Herstellung durch geeignete Mikroorganismen. Als Beipsiel sei die Herstellung von L Glutaminsäure aus Glucose genannt. Wo aus 2 g Glucose 1 g Glutaminsäure gewonnen werden kann. Über diese Methode werden Millionen von Tonnen an Aminosäuren Jährlich hergestellt.

Aktueller Einsatz und unser Angebot
Aminosäuren retten Leben. Sie finden hochaktuell Einsatz in COVID-19 Impfungen. Hier dienen sie als Stabilisatoren und Säure-Base-Regulatoren.
Die Einsatzgebiete werden sicher nicht kleiner werden, sondern im Gegenteil noch weiter zunehmen.
Aus diesem Grund sind wir gerne für sie da und sind ihr Partner. Finden sie hier unser Aminosäureangebot für Sie. All unsere Aminosäuren sind aus tierfreier Herstellung. Sie bekommen eine Quelle für alle 20 kanonischen Aminosäuren. Bei uns haben sie die Möglichkeit ihren Aminosäurebedarf langfristig zu decken und zu sichern.